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2017年公衛助理醫師《生物化學(xué)》科目關(guān)于酶的知識
酶是由活細胞合成的，對其特異底物起高效催化作用的生物催化劑。酶也是公衛執業(yè)助理醫師考試生物化學(xué)科目的知識點(diǎn)之一。下面是yjbys小編為大家帶來(lái)的關(guān)于酶的知識，歡迎閱讀。
一、酶的概念
酶是由活細胞合成的，對其特異底物起高效催化作用的生物催化劑(biocatalyst)。
二、酶的作用特點(diǎn)
酶所催化的反應稱(chēng)為酶促反應。在酶促反應中被催化的物質(zhì)稱(chēng)為底物，反應的生成物稱(chēng)為產(chǎn)物。酶所具有的催化能力稱(chēng)為酶活性。
與一般催化劑不同的特點(diǎn)。
1.極高的催化效率
2.高度的特異性
酶對催化的底物有高度的選擇性，即一種酶只作用一種或一類(lèi)化合物，催化一定的化學(xué)反應，并生成一定的產(chǎn)物，這種特性稱(chēng)為酶的特異性或專(zhuān)一性。有結構專(zhuān)一性和立體異構專(zhuān)一性?xún)煞N類(lèi)型。
結構專(zhuān)一性又分絕對專(zhuān)一性和相對專(zhuān)一性。
立體異構專(zhuān)一性指酶對底物立體構型的要求。如乳酸脫氫酶催化L-乳酸脫氫為丙酮酸，對D-乳酸無(wú)作用;L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，對D-氨基酸無(wú)作用。
3.酶活性的可調節性
4.酶的不穩定性
酶主要是蛋白質(zhì)，凡能使蛋白質(zhì)變性的理化因素均可影響酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比較溫和的條件。
一、酶的分子組成
(一)單純酶和結合酶
單純酶是僅由肽鏈構成的酶。如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。
結合酶由蛋白質(zhì)部分和非蛋白質(zhì)部分組成，前者稱(chēng)為酶蛋白(apoenzyme)，決定酶的特異性和高效率;后者稱(chēng)為輔助因子(cofactor)，決定反應的種類(lèi)和性質(zhì)。兩者結合形成的復合物稱(chēng)為全酶(holoenzyme)，這兩部分對于催化活性都是必需的。
(二)酶的輔因子
酶的輔助因子指金屬離子或小分子有機化合物(又稱(chēng)輔酶與輔基)。
1.金屬離子
約2/3的酶含有金屬離子，常見(jiàn)的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+(Cu+)、Zn2+、Fe2+(Fe3+)等。金屬離子的作用是多方面的：參與酶的活性中心;在酶蛋白與底物之間起橋梁作用;維持酶分子發(fā)揮催化作用所必需的構象;中和陰離子，降低反應中的靜電斥力。
2.輔酶與輔基
輔酶與輔基是一些化學(xué)穩定的小分子有機物，是維生素樣的物質(zhì)，參與酶的催化過(guò)程，在反應中傳遞電子、質(zhì)子或一些基團。
輔酶與酶蛋白的結合疏松，可以用透析或超濾方法除去;輔基則與酶蛋白結合緊密，不能用上述方法除去。一種酶蛋白只能與一種輔助因子結合成一種特異的酶，但一種輔助因子可以與不同的酶蛋白結合構成多種特異性酶，以催化各種化學(xué)反應。
二、酶的活性部位
酶的活性部位(active site)是它結合底物和將底物轉化為產(chǎn)物的區域，又稱(chēng)活性中心。它是由在線(xiàn)性多肽鏈中可能相隔很遠的氨基酸殘基形成的三維小區(為裂縫或為凹陷)。酶活性部位的基團屬必需基團，有二種：一是結合基團，其作用是與底物結合，生成酶-底物復合物;二是催化基團，其作用是影響底物分子中某些化學(xué)鍵的穩定性，催化底物發(fā)生化學(xué)反應并促進(jìn)底物轉變成產(chǎn)物，也有的必需基團同時(shí)有這兩種功能。還有一些化學(xué)基團位于酶的活性中心以外的部位，為維持酶活性中心的構象所必需，稱(chēng)為酶活性中心以外的必需基團。
三、酶原激活
沒(méi)有活性的酶的前體稱(chēng)為“酶原”，酶原轉變成酶的過(guò)程稱(chēng)為酶原激活。其實(shí)質(zhì)是酶活性部位形成或暴露的過(guò)程。一些與消化作用有關(guān)的酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶在最初合成和分泌時(shí)，沒(méi)有催化活性。胃蛋白酶原在H+作用下，自N端切下幾個(gè)多肽碎片，形成酶催化所需的空間結構，轉化為胃蛋白酶。胰蛋白酶原隨胰液進(jìn)入小腸時(shí)被腸激酶激活，自N端切除一個(gè)6肽，促使酶的構象變化，形成活性中心，轉變成有活性的胰蛋白酶。
酶原的生物合成和酶原激活一般不在同一組織、細胞或細胞器中進(jìn)行。酶原的激活具有重要的生理意義，不僅保護細胞本身不受酶的水解破壞，而且保證酶在特定的部位與環(huán)境中發(fā)揮催化作用。
四、同工酶、變構酶、抗體酶
(一)同工酶(isozymes)
具有不同的分子形式但卻催化相同的化學(xué)反應的一組酶稱(chēng)為同工酶。1959年發(fā)現的第一個(gè)同工酶是乳酸脫氫酶(LDH)，它在NADH存在下，催化丙酮酸的可逆轉化生成乳酸。它是一個(gè)寡聚酶，由兩種不同類(lèi)型的亞基組成5種分子形式：H4、H3M、H2M2、HM3、M4，它們的分子結構、理化性質(zhì)和電泳行為不同，但催化同一反應，因為它們的活性部位在結構上相同或非常相似。M亞基主要存在骨骼肌和肝臟，而H亞基主要在心肌。心肌梗死的情況可通過(guò)血液LDH同工酶的類(lèi)型的檢測確定。
(二)變構酶(allosteric enzyme)
變構酶又稱(chēng)別構酶，是一類(lèi)調節代謝反應的酶。一般是寡聚酶，酶分子有與底物結合的活性部位和與變構劑非共價(jià)結合的調節部位，具有變構效應。引起變構效應的物質(zhì)稱(chēng)為變構效應劑。降低酶活性的稱(chēng)變構抑制劑或負效應物;反之，稱(chēng)為變構激活劑或正效應物。變構酶與血紅蛋白一樣，存在著(zhù)協(xié)同效應。
一、酶反應速度的測量
反應的速率也稱(chēng)速度(velocity)，是以單位時(shí)間內反應物或生成物濃度的改變來(lái)表示。
二、酶濃度對反應速度的影響
當研究某一因素對酶促反應速度的影響時(shí)，體系中的其他因素保持不變，而只變動(dòng)所要研究的因素。
當底物濃度遠大于酶濃度時(shí)，酶促反應速度與酶濃度的變化成正比。
三、底物濃度對酶反應速度的影響
(一)米-曼氏方程式
底物濃度對酶促反應速度的影響呈雙曲線(xiàn)。當底物濃度較低時(shí)，V與[S]呈正比關(guān)系(一級反應);隨著(zhù)[S]的增高，V的增加逐步減慢(混合級反應);增到一定程度，V不再增加而是趨于穩定(零級反應)。
當[S]<< Km時(shí)，v = Vmax [S] /Km，反應速度與底物濃度成正比;當[S]>> Km 時(shí)，v≌Vmax，反應速度達到最大速度，再增加[S]也不影響V。
(二)Km的意義
1.當V/v =2時(shí), Km =[S] , Km是反應速率v等于最大速率V一半時(shí)的底物濃度，單位為摩爾/升(mol/L)。
2.Km =K2+K3/K1，當K2>> K3時(shí)，Km值可用來(lái)表示酶對底物的親和力。Km值越小，酶與底物的親和力越大;反之，則越小。
3.Km是酶的特征性常數，它只與酶的結構和酶所催化的底物有關(guān)，與酶濃度無(wú)關(guān)。
Km和Vmax可用圖解法根據實(shí)驗數據測出。通過(guò)測定在不同底物濃度下的Vo，再用1/Vo對1/[S]的雙倒數作圖，又稱(chēng)Lineweaver-BurK作圖法，即取米氏方程式倒數形式。
四、pH對反應速度的影響
每一種酶只能在一定限度的pH范圍內才表現活力，酶表現最大活力時(shí)的pH稱(chēng)為酶的最適pH。
五、溫度對反應速度的影響
多數哺乳動(dòng)物的酶最適溫度在37℃左右，植物體內酶的最適溫度在50~60℃。也有些微生物的酶適應在高溫或低溫下工作。
六、激活劑對反應速度的影響
凡能使酶由無(wú)活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)稱(chēng)為酶的激活劑(activator)。必需激活劑常是金屬離子，如Mg2+、K+、Mn2+等, Mg2+是多種激酶和合成酶的必需激活劑;非必需激活劑是有機化合物和Cl-等，如膽汁酸鹽是胰脂肪酶，Cl-是唾液淀粉酶的非必需激活劑。
七、抑制劑對反應速度的影響
使酶活性下降而不導致酶變性的物質(zhì)稱(chēng)為酶的抑制劑。抑制劑作用有可逆和不可逆抑制兩類(lèi)。以可逆抑制最為重要。
(一)不可逆抑制作用
這類(lèi)抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心上的必需基團相結合，使酶失活，一般不能用透析、超濾等物理方法去除。
(二)可逆抑制作用
這類(lèi)抑制劑通常以非共價(jià)鍵與酶可逆性結合，使酶活性降低或失活，采用透析、超濾的方法可去除抑制劑，恢復酶活性。
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